ŻYWNOŚĆ. Nauka. Technologia. Jakość, 2004, 4 (41) S,   72 – 78

TADEUSZ KOŁCZAK, KRZYSZTOF SURÓWKA

ENZYMATYCZNA HYDROLIZA NIESTANDARDOWYCH OSŁONEK KOLAGENOWYCH I ODPADÓW POWSTAJĄCYCH PRZY PRODUKCJI OSŁONEK

S t r e s z c z e n i e

Badania dotyczyły zastosowania hydrolizy enzymatycznej do utylizacji  niestandardowych sztucznych osłonek kolagenowych oraz odpadów powstających przy ich produkcji. Stwierdzono, że kolagen był niemal jedynym składnikiem białkowym analizowanego materiału doświadczalnego. Określono warunki proteolizy materiału przy zastosowaniu wybranych preparatów enzymatycznych. Pepsyna w minimalnym stopniu hydrolizowała analizowany materiał kolagenowy, podczas gdy trypsyna, papaina, neutraza z Bacillus subtilis, alkalaza z Bacillus licheniformis i esperaza z Bacillus lentus rozkładały go w 62–66% do składników białkowych o zróżnicowanej masie cząsteczkowej i w 33–38% do związków azotowych niebiałkowych. Optymalne warunki temperatury i pH hydrolizy materiału były następujące: trypsyna – 60^oC, pH – 8,0; papaina – 60^oC, pH – 4,5; neutraza – 55^oC, pH – 7,0; alkalaza – 65^oC, pH – 8,0; esperaza – 65^oC, pH – 8,0. Podczas hydrolizy enzymatycznej ponad 60% hydroksyproliny kolagenu materiału badawczego ulegało przemianie do związków niereagujących z odczynnikiem Ehrlicha.

Słowa kluczowe: niestandardowe osłonki kolagenowe, kolagenowe odpady produkcyjne, hydroliza enzymatyczna, pepsyna, trypsyna, papaina, proteazy bakteryjne